Ny kristallstruktur kastar ljus på proteinsyntesen

Uppsalaforskaren Maria Selmer har tillsammans med årets nobelpristagare Venkatraman Ramakrishnan och hans kollegor nu tagit fram den första kristallstrukturen av ett så kallat GTPas-protein bundet till ribosomen. Upptäckten publiceras idag i nätupplagan av den vetenskapliga tidskriften Science. Strukturen ger nya insikter i proteinsyntesen.

Den genetiska koden i form av mRNA översätts till protein av ribosomen. Energi för att driva denna process framåt tillförs genom att så kallade GTPas-proteiner hjälper ribosomen i olika steg och utnyttjar GTP (guanosintrifosfat) som energikälla. Trots att man idag känner till ribosomens detaljerade struktur, en upptäckt som i år belönades med nobelpriset i kemi, så har man inte känt till detaljerna för hur dessa GTPas-proteiner binder till ribosomen.

EF-G är det GTPas-protein som driver den process där kodremsan flyttas fram ett steg så att nästa trebaskod kan översättas till en aminosyra. I den aktuella studien har forskarna studerat hur EF-G passar ihop med ribosomen och hur fusidinsyra, ett kliniskt använt antibiotika, hindrar EF-G från att lossna från ribosomen.

Detta är den första kristallstrukturen av ett GTPas-protein bundet till ribosomen. Strukturen ger nya insikter i hur EF-G matar fram kodremsan (mRNA) genom ribosomen.

- Resultaten ökar förståelsen för proteinsyntesen ger nya kunskaper om hur fusidinsyra verkar på en molekylär nivå. Förhoppningen är att dessa kunskaper kan användas vid utveckling av nya och bättre antibiotika med liknande verkningsmekanism, säger Maria Selmer, docent vid institutionen för cell- och molekylärbiologi vid Uppsala universitet.

Mer om årets nobelpris i kemi.

Länk till artikeln.

För mer information, kontakta Maria Selmer, tel: 018-471 41 77, 070-598 83 91, maria.selmer@icm.uu.se