Sigrid Berglund
Doktorand vid Institutionen för kemi - Ångström; Fysikalisk kemi
- E-post:
- sigrid.berglund@kemi.uu.se
- Besöksadress:
- Ångströmlaboratoriet
Lägerhyddsvägen 1
751 20 UPPSALA - Postadress:
- Box 523
751 20 UPPSALA
Doktorand vid Institutionen för kemi - Ångström; Molekylär biomimetik; Biofysikalisk och bio-oorganisk kemi
- E-post:
- sigrid.berglund@kemi.uu.se
- Besöksadress:
- Ångströmlaboratoriet, Lägerhyddsvägen 1
75120 Uppsala - Postadress:
- Box 523
75120 Uppsala

Publikationer
Urval av publikationer
-
Hydrogen production by a fully de novo enzyme
Ingår i Dalton Transactions, s. 12905-12916, 2024
- DOI för Hydrogen production by a fully de novo enzyme
- Ladda ner fulltext (pdf) av Hydrogen production by a fully de novo enzyme
-
Ingår i Journal of Biological Inorganic Chemistry, s. 863-877, 2019
- DOI för Class Id ribonucleotide reductase utilizes a Mn2(IV,III) cofactor and undergoes large conformational changes on metal loading
- Ladda ner fulltext (pdf) av Class Id ribonucleotide reductase utilizes a Mn2(IV,III) cofactor and undergoes large conformational changes on metal loading
Senaste publikationer
-
A de novo metalloenzyme for hydrogen evolution: Enzyme design in human hands
2025
-
Hydrogen production by a fully de novo enzyme
Ingår i Dalton Transactions, s. 12905-12916, 2024
- DOI för Hydrogen production by a fully de novo enzyme
- Ladda ner fulltext (pdf) av Hydrogen production by a fully de novo enzyme
-
Ingår i Journal of Biological Inorganic Chemistry, s. 863-877, 2019
- DOI för Class Id ribonucleotide reductase utilizes a Mn2(IV,III) cofactor and undergoes large conformational changes on metal loading
- Ladda ner fulltext (pdf) av Class Id ribonucleotide reductase utilizes a Mn2(IV,III) cofactor and undergoes large conformational changes on metal loading
Alla publikationer
Artiklar i tidskrift
-
Hydrogen production by a fully de novo enzyme
Ingår i Dalton Transactions, s. 12905-12916, 2024
- DOI för Hydrogen production by a fully de novo enzyme
- Ladda ner fulltext (pdf) av Hydrogen production by a fully de novo enzyme
-
Ingår i Journal of Biological Inorganic Chemistry, s. 863-877, 2019
- DOI för Class Id ribonucleotide reductase utilizes a Mn2(IV,III) cofactor and undergoes large conformational changes on metal loading
- Ladda ner fulltext (pdf) av Class Id ribonucleotide reductase utilizes a Mn2(IV,III) cofactor and undergoes large conformational changes on metal loading