Alexander Stevens
Doktorand vid Institutionen för cell- och molekylärbiologi; Molekylär biofysik
- E-post:
- alexander.stevens@icm.uu.se
- Besöksadress:
- Husargatan 3
752 37 Uppsala - Postadress:
- Box 596
751 24 Uppsala
Kort presentation
Min forskning inom molekylär biofysik är fokuserad på proteiner. Jag är en del av Michael Landrehs grupp som använder masspektrometri för att studera hur proteiner viks, interagerar och fungerar. Vidare så använder jag mig av De Novo proteindesign för att utforska parameterutrymmen för våra metoder och lösa problem inom vissa sjukdomar, primärt i relation till oordnade proteiner.
Publikationer
Senaste publikationer
-
Membrane protein solubilization and structure determination using de novo-designed proteins
Ingår i Science, 2026
-
Ingår i Analytical Chemistry, s. 10738-10744, 2025
- DOI för Stabilization of Protein Interactions through Electrospray Additives in Negative Ion Mode Native Mass Spectrometry
- Ladda ner fulltext (pdf) av Stabilization of Protein Interactions through Electrospray Additives in Negative Ion Mode Native Mass Spectrometry
-
Ingår i JACS Au, s. 281-290, 2025
- DOI för Native Mass Spectrometry Captures the Conformational Plasticity of Proteins with Low-Complexity Domains
- Ladda ner fulltext (pdf) av Native Mass Spectrometry Captures the Conformational Plasticity of Proteins with Low-Complexity Domains
Alla publikationer
Artiklar i tidskrift
-
Membrane protein solubilization and structure determination using de novo-designed proteins
Ingår i Science, 2026
-
Ingår i Analytical Chemistry, s. 10738-10744, 2025
- DOI för Stabilization of Protein Interactions through Electrospray Additives in Negative Ion Mode Native Mass Spectrometry
- Ladda ner fulltext (pdf) av Stabilization of Protein Interactions through Electrospray Additives in Negative Ion Mode Native Mass Spectrometry
-
Ingår i JACS Au, s. 281-290, 2025
- DOI för Native Mass Spectrometry Captures the Conformational Plasticity of Proteins with Low-Complexity Domains
- Ladda ner fulltext (pdf) av Native Mass Spectrometry Captures the Conformational Plasticity of Proteins with Low-Complexity Domains