HflX – Räddningen för strandade ribosomer under press
Bildtext
Forskare från institutionen för cell- och molekylärbiologi vid Uppsala universitet har tillsammans med kollegor i Kina för första gången demonstrerat den fysiologiska rollen för HflX, som visat sig vara ett potentiellt mål för antibakteriella preparat. Resultaten publiceras i tidskriften Nature Structural & Molecular Biology.
När cellen upplever stress på grund av exempelvis extreme värme upphör translationen och ribosomerna stannar mitt i proteinsyntesen. Under sådana förhållanden är det viktigt att kunna lösgöra de strandade ribosomerna så att de kan börja syntetisera nya proteiner som behövs för cellens återhämtning.
En forskargrupp ledd av Suparna Sanyal vid institutionen för cell- och molekylärbiologi har i samarbete med Ning Gaos grupp vid Tsinghua Universitet, Beijing, Kina, visat att GTPaset HflX uppregleras när cellen utsätts för extrem värme. HflX är evolutionärt konserverat och spelar en viktig roll för cellens stresshantering då det löser upp strandade ribosomkomplex och på så vis upprätthåller en pool av fria ribosomer.
Resultaten har nu publicerats, tillsammans med en högupplöst struktur av proteinet. Detta är första gången som forskare kunnat demonstrera den fysiologiska rollen för HflX, som visat sig vara ett potentiellt mål för antibakteriella preparat.
Läs mer om Suparna Sanyals forskargrupp.
Accompanied by high-resolution structure this is the first demonstration of the physiological role of HflX, which can be a drug-target for bacterial diseases (2015) Nature Structural & Molecular Biology, doi:10.1038/nsmb.3103